Peroxydase de raifort
La peroxydase de raifort (HRP, de l'anglais horseradish peroxidase) est une oxydoréductase qui catalyse la réaction :
2 donneurs phénoliques + H2O2
⇌
{\displaystyle \rightleftharpoons }
2 radicaux phénoxyle du donneur + 2 H2O.
Cette enzyme est très utilisée en biochimie, notamment lors de protocoles de détection de molécules lors d'immunohistochimie ou d'immuno-blot (western blot), ainsi que pour son action catalytique lors des réactions d’oxydoréduction. Il s'agit d'une hémoprotéine dont on connaît de nombreuses isoformes, variant notamment par la nature des oses qui leur sont liés, la plus étudiée étant l'isoenzyme de type C.
L'enzyme est observée avec des substrats dont l'altération en présence de peroxyde d'hydrogène H2O2 peut être suivie par spectrophotométrie,. Il existe de nombreux substrats conçus pour fonctionner avec la peroxydase de raifort, qui catalyse la conversion de substrats chromogènes en composés colorés, ou qui produit de la lumière à partir de substrats chimioluminescents ; on peut noter l'ABTS, l'OPD, le DAB, l'AEC (en) ou encore le TMB pour les réactions colorées ; l'acide homovanillique (en) et la tyramine pour la spectroscopie de fluorescence ; le luminol pour la production de lumière.
